9. Физико-химические изменения белков молока
при тепловой обработке
1). Изменение составных частей и свойств молока при пастеризации, УВТ обработке и стерилизации.
2). Понятие о денатурации белков.

Тепловую обработку (пастеризацию и стерилизацию) применяют для предохранения молочных продуктов от порчи и повышения стойкости при хранении. При нагревании содержание энергии в молоке повышается. Тепловое движение частиц и колебание атомов в молекулах усиливаются. При определенной температуре поглощённая энергия достигает величины энергии активации  для развития и образования связей. Вследствие этого при нагревании все составные части молока с  незначительной энергией связи претерпевают изменения. Белки с высоким содержанием водородных связей и легко расщепляемых ковалентных связей особенно подвержены изменениям при нагревании. Тепловые воздействия происходят незаметно для глаза. Однако по мере увеличения времени выдержки при температуре нагревания они усиливаются. Данные, приведенные в таблице, показывают изменения в молоке при нагревании.
    
ИЗМЕНЕНИЯ	ПОСЛЕДСТВИЯ	
Первичные	Вторичные		
1. Уменьшение межмолекулярных сил взаимодействия	Усиленное тепловое движение отдельных частиц	Снижение вязкости и поверхностного натяжения	
2. Разрыв гидрофобных связей	Десорбция эвглобулина с поверхности жировых шариков	Ухудшение способности сливок к отстою	
3. Разрыв водородных и ковалентных связей с незначительной энергией	Денатурация сывороточных белков в форме структурных изменений и флокуляции	Снижение окислительно-восстановительного потенциала, ухудшение способности к свертыванию	
4. Изменение растворимости,главным образом фосфатов и цитратов.	Смещение равновесия распределения между  истинно и коллоидно-растворимыми фазами	Уменьшение активности сычужного фермента
	
5. Усиление диссоциации потенциальных электролитов и воды	Изменение диссационного равновесия	Снижение pH	
6. Разрыв ковалентных связей концевых групп	Образование низкомолекулярных продуктов распада	Изменение вкуса
	
	Разрушение ферментов и чувствительности к нагреванию витаминов	Отсутствие ферментативных реакций, снижение содержания витаминов 	
7. Разрыв и образование  новых ковалентных связей	Образование углеводно-белковых соединений вследствие реакции 
Майяра	Изменения вкуса и цвета	

Как видно из таблицы, сильные изменения претерпевают при нагревании сывороточные белки, ферменты и витамины.
Казеин обладает высокой термоустойчивостью, он термостабилен и при пастеризации, стерилизации, УВТ-обработке молока не происходит его коагуляции, даже в течение 60 мин. при температуре 140С. Сывороточные белки термолабильны, и многие из них полностью денатурируются в процессе нагревания молока при температуре 30С в течение 10-30 мин.
Однако появление денатурированных сывороточных белков на поверхностях нагрева, как правило, невелико вследствие их прикрепления к стабильным казеиновым мицеллам.
При длительном воздействии высоких температур изменяются составные части молока, его  физико-химические свойства, органолептические и технологические свойства, что видно из таблицы.
Понятия о денатурации белков.
Под выражением «денатурация белков» понимают изменение нативной пространственной структуры макромолекулы, приводящее к утрате природных свойств белка, т.е. происходит конформационные изменения молекул с нарушением четвертичной, третичной и вторичной структур. Глубина нарушения нативной структуры белка зависит от природы денатурирующего  агента, типа белка, окружающей среды и т.д.
В результате денатурации изменяются многие физико-химические свойства белка: растворимость, константа седиментации, вязкость, оптические,  электрохимические свойства и др. Денатурацию белков вызывают некоторые химические соединения и физические факторы. К последним относится и нагревание. В процессе тепловой денатурации компонента свернутая молекула белка превращается в беспорядочный  клубок.
Как правило,  глобулярновые белки  могут находиться только в двух состояниях — нативном и полностью денатурированном (развернутом). Некоторые из них (    -лактальбумин) при тепловой денатурации переходят в промежуточное компактное состояние, которое сочетает в себе характеристики нативного и полностью денатурированного (развернутого) состояния. Промежуточное состояние белка характеризуется близкими к нативным размерам молекулы и содержанием  вторичной структуры при отсутствии нативной пространственной (третичной структуры).
Следовательно, денатурация белков глобулярных — это сложный ступенчатый процесс, который включает образование одного или нескольких промежуточных состояний. Переход из промежуточного состояния в развернутое, т.е. истинного разворачивания белковой молекулы, может происходить лишь при больших концентрациях сильных денатурантов.
Многие белки в процессе биосинтеза переходят из развернутого в промежуточное состояние имеющего, вторичную структуру, более  или менее близкую к нативной, но отличающееся от нее третичной структурой. Затем после завершения формирования третичной структуры, белок приобретает свои уникальные свойства и биологическую активность.
Денатурация зависит от РН растворов белка, усиливают ее хлорид натрия, некоторые другие соли, анионы, катионы: ингибируют процесс некоторые сахара, аминокислоты, натриевые соли жирных кислот, неорганические соли,  ионы кальция, марганца и пр.
Так как денатурация белка сопровождается в той или иной степени развертыванием структуры белковых молекул, то следует ожидать, что будет изменяться (увеличиваться) энергия межмолекулярных взаимодействий. Так,  при разупорядочивании белковых молекул наблюдается повышение реактивности сульфидрильных групп цистина, финольных — тирозина; гуанидиновых — аргинина; -аминогрупп — лизина и др. А это сопровождается усилением склонности белковых молекул к агрегации (ассоциации или полимеризации). Основную роль в агрегации денатурированных белковых молекул играют гидрофобные взаимодействия и реакции окисления — восстановления тиольных групп в дисульфидные связи (S—S—связи).
При достаточно высоких концентрациях белка агрегация приводит к коагуляции и гелеобразованию. Оба процесса возможны лишь при определенном балансе сил межмолекулярного притяжения и  электростатического отталкивания между молекулами. Силы отталкивания минимальны вблизи изоэлектрической точки. Следовательно, межмолекулярные взаимодействия зависят значительно и от рН  раствора белка.
Полная денатурация (развертывание) белковой молекулы в большинстве случаев необратима. Однако, если белок претерпевает  мягкую денатурацию, то при удалении денатурирующего агента  может наблюдаться более или менее полное восстановление нативных свойство белка, т.е.  ренатурация. По-видимому, в данном случае надо говорить об относительной	  обратимости денатурации, т.к. ренатурированный белок не полностью идентичен нативному; совпадая с ним по одним сво	йствам, он может отличаться по другим. Степень обратимости тепловой денатурации белков зависит от природы белка, интенсивности и длительности нагрева, а также от условий ренатурации и присутствия некоторых веществ, стабилизирующих нативное состояние белковой молекулы. Кроме того, ренатурации белков в большей степени препятствует агрегация денатурированных молекул.
Таким образом, тепловая денатурация глобулярных белков является двухстадийным процессом: на первой стадии происходит обратимое или необратимое развертывание глобул белка, на второй  — агрегация необратимо денатурированных (развернутых) белковых молекул.
Однако развертывание и агрегация белковых молекул представляют собой два различных процесса, активность некоторых может по-разному меняться при изменении рН, концентрации белков, солей и т.д.